Reaksi _ Reaksi spesifik protein

Reaksi spesifik protein

            Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsion alkarboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH₂). Dalam biokimiaseringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein (Anonim, 2010).

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino (Tim Dosen Kimia, 2009)

Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini diperoleh campuan bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).

Seperti halnya senyawa-senyawa lainnya, asam amino dan protein  juga dapat mengalami  reaksi-reaksi spesifik. Reaksi- reaksi spesifik pada asam amino dan protein pun ada beberapa macam antara lain reaksi dengan pereaksi millon, ninhidrin, nitroprussida, sistin, sistein (Tim Dosen Kimia, 2009).

            Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer terkait mengenai terbentuknya rantai-rantai dengan ikatan-ikatan peptida dimana jumlah, macam, dan cara terkaitnya  (urutan) asam-asam amino mempunyai peranan penting. Struktur sekunderterkait mengenai  berlilitnya rantai-rantai  polipeptida sampai terbentuknya  suatu struktur spiral karena terjadi ikatan hidrogen. Struktur tersier, rantai-rantai polipeptida yang berlilit itu bergabung satu dengan yang laindengan pertolongan ikatan yang lemah yakni ikatan hidrogen dan Van Der Wals sampai terbentuknya lapisan, serat atau biji. Struktur kuartener, tidak semua protein mempunyai struktur kuartener, hanya jika protein itu terdisi atas 2 atau 4 rantai polipeptida yang tergabung oleh gaya bukan ikatan kovalen (bukan ikatan peptide atau disulfida). Gaya yang menstabilkan gabungan itu adalah ikatan hydrogen dan elektrostatik atau ikatan garam. Struktur primer protein mempunyai rangkaian asam amino dan komponen prostetik pembentuk protein. Struktur protein sekunder dan tersier mengacu pada kedudukan tiga matra dari makromolekul; struktur kuartener menyatakan susunan komplek protein aneka rantai. Sinarnya dan cara spektrum yang modern lainnya terutama amat penting untuk menjelaskan ciri keruangan protein. Struktur tersier suatu protein menggambarkan perlipatannya rantai polipeptida. Perlipatan terdapat lebih acak daripada cirri struktur sekundernya, tetapi dapat menunjukkan pola yang teratur. Ikatan disulfida yang terbentuk di antara molekul sisterna memberikan pertautan kovalen yang nisbi kuat mendukung struktur tersier. Protein globular sebagaimana ditunjukkan oleh mieglobin, merupakan contoh yang menarik bagi struktur tersier. Dimana berperan menyimpan dan mengalirkan oksigen . Ini sangat erat kaitannya dengan haemoglobin yang merupakan protein yang rumit (Stanley, 1988).

Ada beberapa ciri molekul protein yaitu (Stanley, 1988) :

1)      Berat molekulnya besar, ribuan bahkan sampai jutaan, sehingga merupakan makromolekul.

2)      Umumnya terdiri dari 20 asam amino.Asam amino berikatan secara kovalen satu dengan yang lainnya dalam variasi urutan-urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan gugus karboksil dari asam amino yang satu dengan asam amino lainnya. 

3)      Terdapatnya ikatan kimia lain  yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur 3 dimensi protein. Sebagai contoh ikatan hidrogen, ikatan hidrofob/ikatan apolar, ikatan ion atau ikatan elektrostatik dan ikatan Van der Waals.

4)      Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti: pH, radiasi, temperatur, dan medium pelarut.

5)      Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur molekulnya.

6)      Beraksi positif terhadap pereaksi uji-uji yang spesifik seperti: Biuret, Ninhidrin dan Millon, Xantoprotein, Sakaguchi, Adamkiewitz.

Adapun sifat-sifat dari protein yang membedakannya dari senyawa makromolekul lainnya yakni (Anonim, 2011) :

1.      Bila dibakar berbau rambut terbakar.

2.      Diendapkan oleh garam-garam logam berat, misalnya air raksa, timah putih dan timah hitam. Hal ini terjadi bila pHnya lebih alkali, dimana logam berat tersebut terikat pada gugus karboksilnya membentuk proteinat logam berat. Reaksi protein dengan logam berat ini dipakai sebagai dasar pertolongan pertama pada keracunan logam berat dengan cara melakukan pemberian protein susu atau telur mentah kepada korban yang belum lama meminum racun tersebut.

3.      Asam-asam tertentu dapat mengendapkan protein oleh karena protein mengandung gugus –NH_2. Asam-asam semacam ini seringkali dinamakan sebagai reagensia alkaloid, misalnya asam trikloroasetat, asam fosfotungstat, asam fosfomolibdat, asam perklorat, asam sulfosalisilat.

4.      Protein terutama asam amino yang kandungannya menghasilkan beberapa reaksi warna, diantaranya:

a.       Reaksi Xantoprotein yang berdasarkan reaksi nitrasi benzena asam amino aromatik seperti fenilalanin, tirosin, triptofan.

b.      Reaksi Millon berdasarkan inti fenol bereaksi dengan reagensia Millon, seperti asam amino tirosin, memberikan warna merah.

c.       Reaksi Sakaguchi berdasarkan adanya gugus guanidin dengan reagensia Sakaguchi, seperti asam amino arginin, memberikan warna merah.

d.      Reaksi Biuret berdasarkan adanya dua atau lebih ikatan peptida dengan reagensia Biuret memberikan warna lembayung. Berarti semua protein menghasilkan warna lembayung.

 

Permasalahan : 

1. Apa yang menyebabkan petida antar protein dapat bergabung menjadi rantai yang panjang ?

2. Menurut anda Perbedaan dari struktur protein dipengaruhi oleh ? Jelaskan

3. Tolong anda jelaskan apa yang terjadi pada Reaksi Xantoprotein?